The Level of Transaminase Activity in Mussels Tissues under Standard and Hypoxia Conditions

The paper deals with activity and some characteristics of a cytoplasmatic fraction of transamination enzymes: alanin and aspartate transaminase (AlAT and AAT). The data obtained evidencing, for a relatively high activity of AlAT (AlAT/AAT=1). High affinity of the enzymes for α-ketoglutarate and low affinity for amino acids, aspartate and alanine, is shown. Activity of transferases under conditions of hypoxia is activated 60-120 min after the onset of the effect and then comes to the control level. Copper ions in concentrations of 0.5 and 5.0 mg/l inhibit activity of transferases.Приведены данные по активности аланин- и аспартатаминотрансферазы (АлАТ и ААТ) в жабрах, гепатопанкреасе, мышцах и гонадах мидий. Во всех тканях активность ферментов находится на одном уровне, отношение АлАТ/ААТ равно единице. Показано высокое сродство ферментов к кетокислотам (α-кетоглутарату) и низкое сродство к аминокислотам (аспартату и аланину). В условиях гипоксии активность ферментов в жабрах повышается, а в гепатопанкреасе падает. Ионы меди оказывают ингибирующий эффект на активность ферментов в обеих тканях