Changing activities and different resistance to proteolytic activity of two forms of glutamine synthetase in wheat leaves during senescence

Leaves of field-grown wheat (Triticum aestivum) were collected at different stages. Two forms of glutamine synthetase (GS I and GS II) were separated on diethylamino ethyl cellulose columns with a linear NaCl gradient. GS II was the predominant form in young leaves (85-92% of total activity). The activity of GS II decreased earlier than that of GS I during senescence, and therefore the ratio GS I/GS II changed in favour of GS I. Total glutamine synthetase was inactivated more rapidly in senescing leaves (high caseolytic activity) than in extracts of young leaves (low caseolytic activity). A more rapid inactivation of GS II than of GS I was found when extracts were pre-incubated at 30°C and then applied to a diethylamino ethyl cellulose column, suggesting that GS I was less susceptible to proteolysis than GS II. GS II is assumed to be located in the chloroplasts and GS I in the cytoplasm. Besides subcellular localization, the different stability may contribute to the changing ratio GS I/GS II.Des feuilles de Blé (Triticum aestivum) cultivé aux champs ont été récoltées à différents stades de développement et de senescence. Deux formes de la glutamine synthétase ( GS I et GS II ) ont été isolées sur diethylamino ethyl cellulose à gradient NaCl linéaire. GS II est la forme prédominante dans les jeunes feuilles (85-92% de l'activité totale). Au cours de la senescence, l'activité GS II diminue plus rapidement que l'activité GS I, entraînant un changement du rapport GS I/GS II. La glutamine synthétase totale est inactivée plus rapidement dans les extraits de feuilles sénescent es ( activité caséolytique élevée ) que dans les extraits de jeunes feuilles ( activité caséolytique faible ). Une inactivation plus rapide de la GS II que de la GS I est observée si les extraits sont préincubés au préalable à 30°C et ensuite appliques d la diethylamino ethyl cellulose, suggérant que la GS I est moins susceptible d la protéolyse que la GS II. La GS II semble être localisée dans les chloroplastes et la GS I dans le cytoplasme. En plus de la localisation subcellulaire, la différente stabilité des deux formes semble contribuer au changement du rapport GS I/GS II