Analysis of the action of aspartic proteases Sap2 and Sap9 of pathogenic yeast Candida albicans on human laminin

Drożdżaki z gatunku Candida albicans to oportunistyczne patogeny ludzkie bytujące na skórze oraz w układach: pokarmowym, płciowym i oddechowym. W przypadku zaburzenia działania układu odpornościowego gospodarza są przyczyną zakażeń grzybiczych zwanych kandydozami. Szeroki zasięg występowania tych schorzeń, a także obserwowany od kilku lat wzrost liczby zachorowań stanowią poważny problem kliniczny. Dlatego też niezwykle ważne jest poznanie mechanizmów molekularnych towarzyszących ich rozwojowi. Wśród wielu czynników wirulencji C. albicans za jeden z ważniejszych uważa się rodzinę dziesięciu enzymów proteolitycznych Sap (ang. secreted aspartic proteases). Enzymy te przyczyniają się do rozwoju infekcji poprzez penetrację kolejnych warstw ciała człowieka. W tej pracy zbadano działanie dwóch z nich - Sap2 i Sap9 na lamininę, składnik błony podstawnej i macierzy zewnątrzkomórkowej. Wykazano, że powyższe enzymy degradują wspomniane wcześniej białko ludzkie. Do zobrazowania wyników wykorzystano elektroforezę SDS-PAGE.Candida albicans yeast is an opportunistic human pathogen that colonizes skin and digestive, urogenital and respiratory tracts. In immunocompromised patients, this microorganism can cause fungal infections called candidiasis. Currently, candidal infections constitute a problem of significant clinical importance because of constantly increasing incidence. For these reasons, understanding of molecular interactions between these fungi and host organism is essential. Among many virulence factors of C. albicans, one group is considered to play a crucial role. It is a family of ten proteolytic enzymes Sap (secreted aspartic proteases). These molecules contribute to development of infection by digesting human tissues. In this thesis, an action of two of them – Sap2 and Sap9 – on laminin (a component of basement membrane and extracellular matrix) was investigated. The degradation of laminin was demonstrated by sodium dodecyl sulphate – polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE)