met speciale dank aan:

Dit verslag beschrijft een studie naar de relatie tussen struktuur en funktie voor het co-enzym NAn+ en zijn analoga in de aktieve holte van het enzym Horse Liver Alcohol Dehydrogenase (LADH). De rol van NAD+ in enzym-gekatalyseerde oxidatie-reduktie reakties is die van het bewerkstelligen van een reversibele en stereoselektieve waterstofoverdracht tussen co-enzym en substraat. Testen van binding en aktiviteit van NAD+ analoga is een goede methode om meer inzicht te verkrijgen over de orientatie van het co-enzym binnen het ternaire komplex enzym/co-enzym/substraat en de interakties die van betekenis zijn voor het stereochemische verloop van deze waterstofoverdracht. De stereospecificiteit wordt enerzijds veroorzaakt door eenzijdige afscherming van het enzym, anderzijds door de positie die de pyridine carbonylgroep van het NAD+ inneemt zodra een komplex met het enzym is gevormd. Het onderzoek heeft zich gericht naar de invloed van de substituenten aan de pyridinering, maar daarnaast ook naar de invloed van de orientatie van de pyridine carbonylgroep (CO dipool). Molekulaire mechanica (AMBER) berekeninge