Volumenänderungen bei der Faltung von HEW-Lysozym

Proteine übernehmen in nahezu allen biologischen Systemen Schlüsselfunktionen als Katalysatoren von chemischen Prozessen. Ihre Funktionseigenschaften ergeben sich aus der Möglichkeit verschiedenartiger Faltungen in zahlreiche dreidimensionale Strukturen. Mittlerweile ist bekannt, daß bei einer Großzahl an Krankheiten ein Zusammenhang zu einer falsch verlaufenden Faltung von Proteinen besteht. Eines der Proteine von denen bekannt ist, daß Mutationen zu einer durch Amyloidfasern ausgelösten Erkrankung führen können, ist das Lysozym. Die gute Verfügbarkeit großer Mengen dieser Substanz macht es zu einem idealen Modellsystem. In der vorliegenden Arbeit wurden Untersuchungen an Hühnereiweißlysozym durchgeführt, welche die Eigenschaften der Proteinfaltung anhand von spektroskopischen Methoden und thermodynamischen Berechnungen beschreiben sollen. Hierbei standen Versuche zur pH-Abhängigkeit der Wärmekapazität und deren Übergangstemperatur Tm sowie Untersuchungen zur Volumen- und Expansionsänderung während des Denaturierungsprozesses im Vordergrund