Translokation sekretorischer Proteine durch das Sec61/SecY-Translokon

Die Translokation von Proteinen durch die prokaryotische Zytoplasmamembran und die Membran des eukaryotischen Endoplasmatischen Retikulums (ER) ist ein wichtiger Schritt in der Biosynthese sekretorischer Proteine sowie Membranproteinen und erfolgt über den hoch konservierten Sec-Translokationskanal (Sec61 in Eu-, SecY in Prokaryoten). Die Analyse der Translokation durch das Sec61/SecY-Translokon zeigt, dass 1) die ineffiziente Translokation von intrinsisch unstrukturierten Proteinen durch Sec evolutionär konserviert ist und 2) das SecY Proteine mit intrinsisch unstrukturierten Domänen (IDD) nicht effizient translozieren kann. Weiterhin wurde gezeigt, dass 3) die konservierte alpha-Helix (L3) bakterieller Porine ein Motiv negativ geladener Aminosäuren beinhaltet, das essentiell für eine SecY-Translokation ist, und welches Teil eines neuen Qualitätskontrollmechanismus in der Biosynthese bakterieller Porine zu sein scheint