Adsorption interfaciale et comportement de lipolyse de la gPLRP2 sur des extraits de membranes lipidiques naturelles provenant de microalgues Chlorella vulgaris, de noix et d'amandes.

International audienceThe microalgae Chlorella vulgaris represent a good model for the study of photosynthetic membranes and are rich in photosynthetic proteins, galactolipids, and pigments (Demarco et al., 2022). These photosynthetic organisms have been consumed in some parts of the world for centuries and their nutritional potential has been highlighted in many reports, explaining a growing interest in their use in new food applications (Torres-Tiji et al., 2020). However, their digestibility by gastrointestinal enzymes has not been extensively studied. So we used the Pancreatic lipase related-protein 2 (PLRP2) to get more information on the digestive mechanisms. Indeed, it has been shown to be responsible for the effective hydrolysis of galactolipids, the main lipids composing plant photosynthetic membranes. Guinea pig pancreatic lipase related-protein 2 (gPLRP2) is a model enzyme close to its human analogue, and that has been extensively studied for its ability to hydrolyze a wide range of acylglycerol substrates, exhibiting remarkable galactolipase and phospholipase A1 activity. In this study, Langmuir model monolayers were used to fellow the interfacial behavior of gPLRP2 at the level of natural plant lipid monolayers from Chlorella microalgae extracts, and to understand the impact of the chemical and physical heterogeneity of natural photosynthetic plant membranes on the enzymatic activity of gPLRP2. We compared also with data obtained on lipid extracts from nuts and almonds for which the composition is mainly composed of phospholipids. The results have shown that the enzymatic activity of gPLRP2 is with an optimum activity obtained at 15 mN/m. Interfacial studies showed enhanced adsorption of gPLRP2 onto natural monolayers containing negatively charged lipids, and that the compositional complexity in these systems induced a lag phase before the initiation of lipolysis, and a slowdown in enzymatic activity.Les microalgues Chlorella vulgaris représentent un bon modèle pour l'étude des membranes photosynthétiques et sont riches en protéines photosynthétiques, galactolipides et pigments (Demarco et al., 2022). Ces organismes photosynthétiques sont consommés dans certaines régions du monde depuis des siècles et leur potentiel nutritionnel a été mis en évidence dans de nombreux rapports, expliquant un intérêt croissant pour leur utilisation dans de nouvelles applications alimentaires (Torres-Tiji et al., 2020). Cependant, leur digestibilité par les enzymes gastro-intestinales n'a pas été étudiée de manière approfondie. Nous avons donc utilisé la lipase pancréatique apparentée à la protéine de type 2 (PLRP2) pour obtenir plus d'informations sur les mécanismes digestifs. En effet, il a été démontré qu'elle est responsable de l'hydrolyse efficace des galactolipides, les principaux lipides composant les membranes photosynthétiques des plantes. La lipase pancréatique de cochon d'Inde (gPLRP2) est une enzyme modèle proche de son analogue humain, et qui a été largement étudiée pour sa capacité à hydrolyser une large gamme de substrats d'acylglycérol, présentant une remarquable activité galactolipase et phospholipase A1. Dans cette étude, des monocouches modèles de Langmuir ont été utilisées pour étudier le comportement interfacial de la gPLRP2 au niveau de monocouches lipidiques végétales naturelles provenant d'extraits de microalgues Chlorella, et pour comprendre l'impact de l'hétérogénéité chimique et physique des membranes végétales photosynthétiques naturelles sur l'activité enzymatique de la gPLRP2. Nous avons également comparé avec les données obtenues sur des extraits lipidiques de noix et d'amandes dont la composition est principalement composée de phospholipides. Les résultats ont montré que la gPLRP2 présente une activité optimale à 15 mN/m. Les études interfaciales ont montré une adsorption accrue de la gPLRP2 sur des monocouches naturelles contenant des lipides chargés négativement, mais également que la complexité de la composition de ces systèmes induisait une phase de latence avant l'initiation de la lipolyse, et un ralentissement de l'activité enzymatique