Anomalo folding of Alzheimer's precursor proteins from the quantum conformational transition model

Diferentes estudios realizados sobre el trastorno neurodegenerativo progresivo denominado enfermedad de Alzheimer (EA), revelan que, agregados fibrilares insolubles llamados amiloides conducen a la formación de placas neuríticas que afectan la memoria y todas las funciones cognitivas (Lopera, 1999). La acción consecutiva de las enzimas betasecretasa (BACE) y el complejo de la gamma-secretasa, sobre la proteína precursora de amiloide (PPA) desencadenan la proteína precursora β-amiloide a partir de plegamien-tos anómalos. Trabajos previos realizados por Liaofu Luo han demostrado a partir de resultados experimentales que el ple-gamiento de proteínas es esencialmente una transición cuántica entre estados conformacionales (Luo L. , 2014). Por lo cual se establece que, en un plegamiento anómalo de proteínas, el estado electrónico no cambia durante proceso de transición, obteniendo así, una deducción general para la energía de plegamiento anómalo de las proteínas precursoras del Alzheimer, que permita comprender su dinámica, y de este modo obtener una des-cripción cuántica de la naturaleza de esta enfermedad. Finalmente, se espera que el razonamiento expuesto pueda ser comprobado en futuras investigaciones.Different studies on the progressive neurodegenerative disorder called Alzheimer's disease (AD), reveal that insoluble fibrillar aggregates called amyloids lead to the formation of neuritic plaques that affect memory and all cognitive functions (Lopera, 1999). The sequential action of betasecretase enzymes (BACE) and the gamma-secretase complex on the amyloid precursor protein (APP) trigger the β-amyloid precursor protein from abnormal folding. Previous work carried out by Liaofu Luo has shown from experimental results that protein folding is essentially a quantum transition between conformational states (Luo L. F., 2011). Therefore, it is established that, in an abnormal folding of proteins, the electronic state does not change during the transition process, thus obtaining a general deduction for the abnormal folding energy of the Alzheimer's precursor proteins, which makes it possible to understand its dynamics, and in this way obtain a quantum description of the nature of this disease. Finally, it is expected that the reasoning exposed can be checked in future investigations