Biomineralizacija komercijalne i perjodatno oksidovane peroksidaze rena u ZIFu- 8

HRP- horseradish peroxidase je metaloenzim, glikoprotein koji poseduje više izoformi i ima široku primenu u biohemiji. Sastoji se od bezbojnog zimoproteina za koji je vezan braon feriporfirin. Enzim katalizuje oksidaciju vodonik-peroksida (H2O2) u vodu i kiseonik prenosom 2 elektrona sa supstrata na vodonik-peroksid, pri čemu se proizvod oksiduje. Najčešće je korišćen izoenzim C jer ima najveću aktivnost. Prednosti HRP koje doprinose njegovoj širokoj primeni su njegova cena, dugoročna stabilnost na neutralnom pH, rezistencija na zagrevanje i organske rastvarače i mali gubitak aktivnosti konjugovanjem za antigen ili antitelo. Poseduje visok prometni broj, odnosno veliki broj supstrata koje jedno aktivno mesto enzima može da prevede u proizvod po jedinici vremena (sekundi) što doprinosi efikasnosti reakcije. Imobilizacijom bi trebalo da se postigne veća pH i temperaturna stabilnost kao i mogućnost ponovnog korišćenja uz zadržavanje maksimalne aktivnosti. Cilj ovog rada je karakterizacija slobodnog, imobilizovanog oksidovanog i neoksidovanog HRP-a biomineralizacijom u ZIF-8, kao i poređenje njihove temperaturne stabilnosti i specifične aktivnosti