Cambios en la estructura de proteínas de Caupí durante procesamientos con altas presiones hidrostáticas

El caupí representa una fuente de proteínas de leguminosas con propiedades tecno-funcionales interesantes, que pueden ser transformadas por procesamientos con altas presiones hidrostáticas (PAPH). Existe conocimiento sobre los cambios estructurales de las proteínas luego de estos procesamientos, mientras que se sabe poco sobre los cambios que ocurren durante el mismo. Se realizó espectroscopia de absorción y de fluorescencia durante PAPH para evaluar su efecto durante la compresión y descompresión sobre la estructura proteica de aislados proteicos de caupí (APC) (0,05%p/v, buffer TRIS?HCl pH 7,5). Se registraron los espectros en las etapas de compresión y descompresión cada 50 MPa, variando la presión final alcanzada (máxima 600 MPa) en espectrofotómetro y espectrofluorómetro equipados con celdas y bombas manuales adecuadas para PAPH. Durante la compresión se encontró corrimientos hacia menores longitudes de onda de máxima y mínima absorción con disminución de la señal en la cuarta derivada de los espectros de absorción. En los espectros de fluorescencia se observó corrimientos hacia mayores longitudes de onda del máximo de emisión y disminución del centro de masa espectral. Dichos cambios se relacionan con la disociación de polipéptidos y exposición de residuos de aminoácidos aromáticos al medio acuoso. En la etapa de descompresión los cambios fueron parcialmente revertidos, indicando una disminución de la exposición de los aminoácidos aromáticos al medio acuoso. Resaltando que los espectros finales no coincidieron con los iniciales, que la magnitud de los cambios dependió de la presión alcanzada, y que, en trabajos previos encontramos que al aumentar la concentración de APC los polipéptidos interaccionan entre ellos formando matrices tridimensionales; podemos concluir que los PAPH transforman la estructura nativa de proteínas de caupí, disociando y desplegando la estructura proteica principalmente durante la compresión y permitiendo la interacción de los polipéptidos principalmente durante la descompresión, dependiendo del nivel de presión aplicado.Fil: Peyrano, Felicitas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: De Lamballerie, Marie. Genie Des Procedes - Environnement - Agro-alimentaire. Genie Des Procedes - Environnement - Agro-alimentaire Sede Oniris; FranciaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Speroni, Francisco. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina10º Simposio Internacional de Innovación y Desarrollo de AlimentosMontevideoUruguayLatitu