Lipasas: biocatalizadores para la síntesis e hidrólisis de ácido poliláctico

La creciente preocupación por el impacto medioambiental de los plásticos no biodegradables y el carácter no renovable de muchos de los materiales plásticos existentes han impulsado la búsqueda de nuevos materiales biodegradables y/o biobasados, comúnmente conocidos como bioplásticos. Entre ellos, los poliésteres alifáticos y en especial el ácido poliláctico (PLA) son de especial interés debido a su biocompatibilidad, termoplasticidad y biodegradabilidad en condiciones controladas. El uso del PLA se extiende a campos tan diversos como la industria médica, la industria textil, la del embalaje, la del transporte, la agricultura y la impresión 3D.El PLA puede ser sintetizado mediante dos rutas distintas: la policondensación directa del ácido láctico (LA) o la polimerización por apertura del anillo (ROP) de su dímero cíclico, la lactida. Ambos procesos pueden emplear catalizadores químicos o enzimáticos, aunque la biocatálisis tiene como ventajas añadidas su alta enantio- y regioselectividad y su desarrollo en condiciones de reacción más suaves. En cuanto a la degradación del PLA, dado que los microorganismos degradadores de PLA no están muy extendidos y su descomposición en suelos es lenta, su despolimerización total es un paso crucial para la regeneración y el reciclado del polímero, e importante para reducir el impacto medioambiental asociado a su uso.Las lipasas son enzimas ampliamente estudiadas en este campo, ya que catalizan tanto la hidrólisis (en medios acuosos) como la síntesis (generalmente en solventes orgánicos) de los poliésteres alifáticos. No obstante, las severas condiciones en las que se desarrollan estasreacciones hacen interesante la inmovilización de las enzimas para mejorar su estabilidad yposibilitar su reutilización. En este trabajo, se han utilizado varias lipasas comerciales: la de Candida rugosa (CRL, tipo VII de Sigma), y dos más suministradas por Novozymes, Eversa, y la lipasa A de Candida antarctica. Las enzimas se inmovilizaron como mCLEAs (magnetic Cross-Linked Enzyme Aggregates), ensayando su actividad en hidrólisis y síntesis, y comparándolas con las de su forma soluble. La cantidad de LA liberado en la hidrólisis se determinó mediante GC/MS, y la polimerización de la lactida se siguió mediante MALDI-TOF y RMN. La actividad específica de las enzimas inmovilizadas osciló entre 140 y 190 mU/mg soporte. En mayor o menor medida, todos los biocatalizadores probados catalizan ambos tipos de reacciones, y cabe destacar que los resultados preliminares obtenidos con las enzimas inmovilizadas parecen superar los de sus homólogas libres y que la actividad de las mCLEAs en hidrólisis se mantiene durante al menos 6 días. Estos datos indican que las lipasas mejoran su actividad y estabilidad en estas reacciones tras su inmovilización como mCLEAs.Los autores agradecen la financiación recibida por los proyectos RTI2018-093683-B-I00 y S2018/EMT-4459 y el apoyo de la plataforma SusPlast-CSIC.Peer reviewe