Испитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутаза

In this study, we have analysed the influence of cation–π interactions on stability and properties of superoxide dismutase (SOD) active centres. The number of interactions formed by arginine is higher than by lysine in the cat­ionic group, while those formed by histidine are comparatively higher in the π group. The energy contribution resulting from most frequent cation–π interact­ions was in the lower range of strong hydrogen bonds. The cation–π interact­ions involving transition metal ions as cation have energy more negative than –418.4 kJ mol-1. The stabilization centres for these proteins showed that all the residues involved in cation–π interactions were important in locating one or more of such centres. The majority of the residues involved in cation–p inter­actions were evolutionarily conserved and might have a significant contribution towards the stability of SOD proteins. The results presented in this work can be very useful for understanding the contribution of cation–π interactions to the stability of SOD active centres.У овој студији смо анализирали утицај катјон–π интеракција на стабилност и особине активних центара супероксид-дисмутазе (SOD). Број интеракција које формира аргинин је већи од лизина у групи катјона, док је хистидин сразмерно већи у π групи. Енергетски допринос који је резултат најчешћих катјон–π интеракција био је у доњемопсегу јаких водоничних веза. Катјон–π интеракције које укључују јоне прелазних метала као катјон имају енергију негативнију од –418,4 kJ mol-1. Стабилизациони центри ових протеина показали су да су сви остаци укључени у катјон–π интеракције важни у распоређивању једног или више таквих центара. Већина остатака који су укључени у катјон–π интеракције су еволуцијски конзервирани и могли би имати значајан допринос стабилности SOD протеина. Резултати представљени у овом раду могу бити веома корисни за разумевање доприноса катјон–π интеракција стабилности активних центара SOD