Modélisation moléculaire des lectines et des glycosyltransférases

Glycosyltransferases and lectins are two protein families participating in the biosynthesis and specific recognition of glyacans. One part of this work has been dedicated to the update of database of crystallographic structures of glycosyltransferases. Homology modeling of some biologically interesting glycosyltransferases whose crystallographic structures have not been solved yet has been performed. Molecular dynamics simulations of the glycosyltransferase LgtC, which participates on the biosynthesis of lipooligosaccharides (LOS) in the bacteria Neisseria meningitidis, allowed us to propose a reaction mechanism.PA-IIL lectin, from Pseudomoans aeruginosa, displays an unusually high affinity for fucose. Quantum chemical calculations on the model including the binding site of the lectin in complex with fucose have shown that the strong binding between the protein and the ligand could be partly due to a significant delocalization of electrostatic charges.Les glycosyltransférases et les lectines sont deux familles de protéines impliquées respectivement dans la biosynthèse et la reconnaissance spécifique des glucides. Une partie de ces travaux a été consacrée à la mise à jour de la base de données des structures cristallographiques de glycosyltransférases. La modélisation par homologie de certaines glycosyltransférases d'intérêt biologique dont les structures cristallographiques n'ont pas encore été résolues a été effectuée. Des simulations de dynamique moléculaire de la glycosyltransférase LgtC, qui participe à la biosynthèse des lipooligosaccharides (LOS) chez la bactérie Neisseria meningitidis, ont permis de suggérer un mécanisme de réaction.La lectine PA-IIL de Pseudomonas aeruginosa présente une affinité inhabituellement forte pour le fucose. Les calculs quantiques sur un modèle incluant le site de liaison de la lectine en complexe avec le fucose ont montré que la l'interaction forte entre la protéine et le ligand pourrait partiellement être causée par une délocalisation importante des charges électrostatiques