Carbonilación del complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa en Escherichia Coli expuesta a telurito de potasio

Tesis (Bioquímico, Magíster en Bioquímica)La elevada toxicidad del telurito de potasio (K2 Te03) para una gran diversidad de microorganismos ha motivado la búsqueda de mecanismos específicos por los que esta sal ejerce su efecto tóxico sobre la célula. De esta forma se ha demostrado que parte de su toxicidad involucra la génesis de especies reactivas de oxígeno, induciendo a su vez un estrés de tipo oxidativo que conduce al daño de diversas moléculas al interior de la célula, siendo el DNA, lípidos y proteínas los principales blancos de oxidación. El objetivo principal de este trabajo de Tesis consistió en investigar si la carbonilación mediada por K2 Te03 afecta la actividad piruvato deshidrogenasa (PDH) y/o telurito reductasa (TR) del complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa. Mientras la actividad PDH descarboxila oxidativamente piruvato, la actividad TR es responsable de la reducción de telurito a teluro elemental. Los resultados demostraron que las proteínas que conforman el complejo PDH (El, E2 y E3) de Escherichia coli (E. coli) son oxidadas al ser expuestas a K2 Te03 debido a un aumento en la formación de grupos aldehídos y cetonas (carbonilos). Al exponer las células al tóxico se observó una significativa disminución en la actividad PDH. Sin embargo, no se encontró cambios evidentes en la actividad TR del complejo. Por su parte, las actividades catalíticas de los componentes El y E3 no mostraron cambios significativos, mientras que la del componente E2 disminuyó significativamente en relación al control cuando las células fueron expuestas al tóxico