Study of biomolecules adsorption (Serum Albumin Bovine and Lysozyme) in mesoporous materials

The adsorption of proteins on solid surfaces has application in many different fields such as biomedicine, biomolecule separation, effluent treatment. This study investigates the adsorption of two biomolecules (bovine serum albumin - BSA and lysozyme - LYS) on mesoporous materials obtained from two different sources, a layered double hydroxide and a mesoporous silica. In the first part of this study , HDL (layered double hydroxide) was synthesized through the coprecipitation method using two different types of metals, zinc (Zn-Al) and magnesium (Mg-Al). The adsorption of BSA was evaluated in batch system to check the influence of the buffer solution, the contact time and the initial concentration. Experiments fixed bed were also performed to evaluate the dynamics of adsorption of BSA in HDL as well as regeneratable material. The maximum amount of adsorbed BSA was in 50mM sodium acetate buffer at pH 4.8 (the isoelectric point of the protein) to the Mg-Al LDH and 50mM MES buffer at pH 6.7 to the Zn-Al LDH. For Langmuir and Langmuir-Freundlich models we got 338.74 mg g-1 and 346.54 mg g-1 for Zn-Al LDH and 196.12 and 197.80 mg g-1 for Mg-Al LDH respectively. The results indicate that for the double lamellar hydroxides the charge density of the Zn-Al LDH with the contributions of other interactions such as hydrogen bonding or Van der Waals interaction promotes the better adsorption in 50mM MES pH 6.7 buffer of serum albumin bovine. In the second part of the SBA-15 material was synthesized by hydrothermal method with the addition of the componente 1,3,5-trimethylbenzene (TMB) and used in adsorption of biomolecules dissolved in solutions with different concentrations of sodium chloride. The maximum amount of BSA was adsorbed in 50mM sodium acetate buffer at pH 4.8 (the isoelectric point of the protein) and the LYZ was adsorbed in 50mM Tris HCl buffer at pH 10. The Langmuir model obtained 403.63 mg.g -1 for adsorption of BSA and 677.93 mg g-1 for adsorption of LYS. For adsorption results with LYZ revealed the occurrence of precipitation due to the phenomenon of "salting-out" when there is addition of salt to the solution and thus the reduction in protein adsorption capacity of the material.A adsorção de proteínas em superfícies sólidas tem sua aplicação em diversos campos tais como: biomedicina, separação de biomoléculas, tratamento de efluentes. O presente trabalho investiga a adsorção de duas biomoléculas – modelo (albumina de soro bovino – BSA e lisozima – LYS) em materiais mesoporosos obtidos de duas fontes diferentes, um hidróxido duplo lamelar e uma sílica mesoporosa. Na primeira parte do trabalho foi sintetizado HDL (hidróxido duplo lamelar) através do método de coprecipitação utilizando dois diferentes tipos de metais, zinco (Zn-Al) e magnésio (Mg-Al). A adsorção de BSA foi avaliada em batelada para verificar a influência da solução tampão, o tempo de contato e a concentração inicial. Experimentos em leito fixo também foram realizados para avaliar a dinâmica de adsorção da BSA em HDL como também a regenerabilidade do material. A máxima quantidade de BSA adsorvida foi em tampão acetato de sódio 50mM no pH 4,8 (ponto isoelétrico da proteína) para o HDL Mg-Al e tampão MES 50mM no pH 6,7. Para os modelos de Langmuir e Langmuir-Freundlich obtivemos 338,74 e 346,54 mg.g-1 para o HDL Zn-Al e 196,12 e 197,80 mg.g-1 para o HDL Mg-Al respectivamente. Os resultados indicam que para os hidróxidos duplo lamelares a densidade de carga do HDL Zn-Al com as contribuições de outras interações como ligação de hidrogênio ou interação de Van der Waals favorece a pH 6,7 do tampão MES 50mM a adsorção de albumina de soro bovino. Na segunda parte o material SBA-15 foi sintetizado pelo método hidrotérmico com a adição do componente 1,3,5 trimetilbenzeno (TMB) e utilizado na adsorção de biomoléculas dissolvidas em soluções com diferentes concentrações de cloreto de sódio. A máxima quantidade de BSA adsorvida foi em tampão acetato de sódio 50mM no pH 4,8 (ponto isoelétrico da proteína) e para a LYZ foi em tampão Tris HCl 50mM no pH 10. Para o modelo de Langmuir obtivemos 403,63 mg.g-1 para BSA e 677,93 mg.g-1 para LYS. Para os resultados de adsorção de LYZ observou-se a ocorrência de precipitação, devido ao fenômeno de “salting-out” quando há adição de sal ao meio e assim a redução da capacidade de adsorção na proteína no material