Anàlisi estructural, funcional i de regulació de la lactaldehid deshidrogenasa d'Escherichia coli

Se ha purificado el enzima lactaldehido deshidrogenasa de E. coli, el cual presenta una estructura tetramérica formada por cuatro subunidades de 55.000 Daltons y 4 centros de unión al NAD. Cataliza una reacción irreversible, mostrando un pH óptimo de 9’5. Es activo sobre gamma-hidroxi-(lactaldehido gliceraldehido glicolaldehido) y gamma-ceto-aldehidos (metilglioxal). El cálculo de la eficiencia catalítica del enzima (VMAX/KM) indica que el lactaldehido sería el sustrato fisiológico. Los estudios genéticos, estructurales e inmunológicos del enzima sintetizado por varias cepas de E. coli demuestran la existencia de una única forma enzimática, la cual es utilizada conjuntamente por los metabolismos de L-fucosa, L-ramnosa, L-propanodiol (cuyo inductor es el lactaldehido), etilenglicol (el cual induce vía glicolaldehido) y glutamato (se desconoce cuál es el intermediario que actúa como inductor). El análisis de mutantes ha evidenciado la existencia de un solo gen regulador situado cerca del locus Fuc y un solo gen estructural, así como un control de tipo positivo para su expresión génica