Modificação de quitina e quitosana por via enzimatica

A quitosana é um polímero catiônico bioadesivo, biocompatível e biodegradável, e estas propriedades fazem da quitosana um material atrativo para inúmeras aplicações no campo biotecnológico e farmacêutico. O escopo do presente trabalho se insere na investigação da modificação enzimática da quitosana, visando produção de polímeros de baixa massa molar e quitooligômeros utilizando papaína livre e imobilizada. Quitina foi utilizada como suporte para imobilização da papaína, sendo o glutaraldeído utilizado como agente reticulante. A análise da superfície do suporte foi executada, e os dados sugerem que a papaína se distribui tanto na superfície como nos poros da matéria fibrosa. Os experimentos de hidrólise foram conduzidos em reator batelada em diferentes condições de pH e temperatura na presença de papaína livre e imobilizada. Em termos da produção de pOlímeros de menor massa molar, enzima imobilizada apresentou maior atividade nas condições de pH 3,2 e temperatura 50°C, enquanto a enzima na forma livre apresentou maior atividade a pH 5,3 e 54°C. Os perfis cromatográficos obtidos por cromatografia de permeação em gel (CPG) foram progressivamente alterados pela ação enzimática, apresentando um shift para a região de menor grau de polimerização (GP)Chitosan is a eationie biopolymer that is bioadhesive, bioeompatible and biodegradable, and these unique properties makes it an attractive material for numerous potential applieations in bioteehnologieal and pharmaeologieal fields. The scope of this work is to investigate enzymatie modifieation of ehitosan in order to produee low molar mass polymers and ehitooligomers with the aid of free and immobilised papain. Papain was immobilized onto chitin fibers, with glutaraldehyde as eros slinking agent. Surfaee area analysis of ehitin was performed, and data suggests that papain is covalently bound to chitin both at the surfaee and into the pores of the fiber. Hydrolysis experiments were performed in a bateh reactor at different pH and temperature conditions with 1% ehitosan - lactie aeid solutions in the presence of free and immobilized papain. Immobilised enzymes showed higher activity at pH 3,2 and 50°C, whereas free form showed higher activity at pH 5,3 and 54°C in terms of polymer modifieation. Chromatographie profiles are progressively altered by papain-promoted hydrolysis both for free and immobilized form and showed a shift towards the region of lower degrees of polymerisation (DP