Alterações nas proteínas sarcoplasmáticas e miofibrilares em frangos de corte causadas por estresse térmico agudo

Acute heat stress (AHS) modifies the structure of myofibrils affecting functional properties of meat, mainly the water holding capacity. This experiment aimed to identify changes in proteolysis and migration between the myofibrillar and sarcoplasmatic fractions due to pre-slaughter AHS. Myofibrillar fragmentation index (MFI), SDS-PAGE, western blot of vinculin (WB) and shear force (SF) were determined. Six hundred broilers (Gallus gallus) were slaughtered in three different days (ST). In each ST, groups of ten animals were placed in transport crates and submitted to AHS (35ºC, 75 - 85% RH) for 2 hours. Simultaneously, the non-stressed broilers (NS) were kept in thermoneutral environment (22ºC, 83 ± 6.6% RH) within the crates in the same density. After slaughter, the breast muscles were kept refrigerated until the withdrawal of all samples (0, 1, 2, 6 and 24 hours after slaughter). Sampling within AHS and NS birds was collected according to lightness value (normal L* < 49, and high > 51), except for determination of MFI and SF. The lightness was used later to perform SDS-PAGE and WB analyses. MFI kinetics showed that the fragmentation rate was superior in animals NS, indicating that AHS can harm proteolysis and rate of myofibrillar fragmentation. However, the extent of fragmentation did not change, as well as SF values. SDS-PAGE for Troponin fragments indicated a differentiated pattern between AHS and NS. The WB did not show alterations in vinculin fragmentation. Modifications in sarcoplasmatic fraction are observed in meat with high L*values, independent of environmental condition.O estresse térmico agudo (ET) causa alterações na estrutura das miofibrilas, afetando propriedades funcionais da carne, principalmente a capacidade de retenção de água. Identificaram-se mudanças na proteólise e migração entre as frações miofibrilar e sarcoplasmática, decorrentes do ET pré-abate, através do índice de fragmentação miofibrilar (MFI), SDS-PAGE para troponina (SDS), imunodetecção de vinculina (IV) e força de cisalhamento (FC). Seiscentos frangos (Gallus gallus) foram abatidos em três dias diferentes (DA). Em cada DA os animais foram colocados em caixas de transporte (10 aves/caixa) e submetidos a ET (35ºC, 75 - 85% UR)por 2 horas. Simultaneamente, o outro grupo de animais (NET) foi mantido em caixas em condição termoneutra (22ºC, 83 ± 6,6% UR) pelo mesmo período de tempo. Após o abate o músculo do peito foi coletado e mantido refrigerado, até a retirada de todas as amostras (0, 1, 2, 6 e 24 horas pós-abate). O valor de luminosidade (L* < 49, normal e > 51, alto), foi o parâmetro utilizado na amostragem para SDS e IV. A cinética do MFI demonstrou que a taxa de fragmentação foi superior nos animais NET, indicando que o estresse térmico pode prejudicar o processo de proteólise. Entretanto, a extensão da fragmentação não variou, bem como os valores de FC. No SDS ocorreram padrões diferenciados de fragmentação entre aves ET e NET. Modificações na fração sarcoplasmática foram observadas em amostras com L*, independentemente da condição ambiental