Biodegradação de efluentes industriais na presença de lacase de Aspergillus sp e peroxidase de raiz forte

TCC (graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Curso de Química.Os efluentes são constituídos de vários compostos tóxicos. Dentre esses compostos, alguns de elevadas massas molares são biodegradados apenas por alguns organismos como fungos e bactérias, especialmente fungos da classe Basidiomicetos. Diversos estudos demonstram que a biodegradação da madeira por estes fungos, depende principalmente de sua capacidade de produzir enzimas lignoliticas extracelulares. Dentre as enzimas lignoliticas, possuem destaque: as lacases e as peroxidases, pertencentes ao grupo das fenoloxidases. As Peroxidases (1.11.1.7), são encontradas nas plantas e em animais. As massas molares estão na região de 38-43 kDa. Essas enzimas catalisam a oxidação com formação de radicais a partir compostos aromáticos em soluções aquosas. Os radicais formados atuam em reações não enzimáticas. As Lacases (1.10.3.2) são produzidas principalmente por fungos e vegetais. Possuem massas molares na região de 60-100 kDa. As lacases catalisam oxidação por extração de um elétron de um substrato fenólico gerando um radical fenoxila. Os radicais formados também atuam em reações não enzimáticas. Corno já mencionado, somente subunidades fenglicas são atacadas pelas Lacases. Estudos revelam que essas enzimas são capazes de oxidar compostos não fenálicos na presença de substâncias denominadas mediadores, por exemplo: 2,2-azinobis-3-etilbenzotiazoline-6-sulfonato (ABTS) ou 1-hidróxi-benzotriazole (HBT). 0 trabalho tinha como principal objetivo avaliar a capacidade de biodegração de efluentes industriais pela Lacase, Lacase com 1-hidróxibenzotriazole (HBT) e Peroxidase. O Efluente de papel e celulose e os corantes utilizados foram doados por indústrias de Santa Catarina. Inicialmente foi realizada a caracterização das enzimas avaliando-se as melhores condições de pH para atividade com o auxilio de um espectrofotômetro, as formas isoenzimáticas da Lacase através de eletroforese em gel de poliacrilamida e finalmente a determinação das massas molares utilizando-se HPLC corn urna coluna de exclusão. Tanto a Lacase como a Peroxidase obtiveram uma melhor condição de atividade no pH=-4,0. Foram encontradas duas formas isoenzimaticas para a Lacase. As massas molares da Lacase e Peroxidase foram respectivamente de: 66 — 97 e 45kDa. A segunda parte do trabalho objetivava a aplicação biotecnológica das enzimas. Para isso, foi avaliada a capacidade de descoloração de corantes utilizados em indústrias têxteis. Os corantes foram submetidos a um período de incubação corn as enzimas de 45 minutos. Os resultados obtidos revelaram que as duas enzimas Lacase e Peroxidase apresentaram grande eficiência na redução de cor. Foi analisada posteriormente a ação das enzimas nos efluentes de indústrias de papel e celulose avaliando-se: A taxa de descoloração dos efluentes, a degradação e cinética de degradação de fendis totais (método Folin) e de fenbis baixas massas molares ( método da 4-AAP) e a distribuição das massas molares dos compostos no efluente. Os resultados obtidos revelaram que as duas enzimas atuam na descoloração do efluente, ocorrendo também uma queda na quantidade de fenáis testados e conseqüentemente nos compostos de alta MM contidos no efluente, indicando que ocorre a despolimerização destes compostos. A presença do HBT com a Lacase aumenta a e fi ciência da mesma nas reações de despolimerização, aumentando as taxas de redução de fendis testados