Acetylcholinesterase, butyrylcholinesterase, carboxylesterase and the resistenance of neotropical fishes to organophosphorus pesticides

Todos os agrupamentos humanos que se organizam para o trabalho usam rios, lagos ou lagoas como depósitos para a decomposição de matéria indesejável. A contaminação do meio aquático por herbicidas e agrotóxicos derivados de práticas agrícolas se tornou, faz tempo, um problema de importância mundial. Precisamos de informações detalhadas sobre a bioquímica da intoxicação de peixes nativos para avaliarmos quais os efeitos de agrotóxicos sobre os processos bioquímicos que mantêm o ciclo de vida dos peixes em águas do Brasil. Organofosfatos, que são agrotóxicos de uso disseminado, podem interagir com as B-esterases butirilcolinesterase (EC 3.1.1.8) e carboxilesterase (EC 3.1.1.1) presentes no fígado e no plasma. Tanto a butirilcolinesterase (BChE) como a carboxilesterase (CarbE), se presentes em concentrações relativamente elevadas, agem como limpadores estequiométricos (scavengers moleculares) por ligarem o átomo de fósforo do grupo P=O com a hidroxila de uma serina presente nos seus sítios ativos. Em nossos resultados observamos que curimbatá possui a CarbE plasmática (IC50 74 ηM) mais sensível ao organofosfato metilparaoxon quando comparado ao pacu (IC50 691 ηM). Isolamos CarbE dos plasmas de curimbatá e pacu. Piavussu não possui uma atividade expressiva de CarbE no sangue, por isso não a isolamos. O tipo e a distribuição das esterases nos tecidos são particulares da espécie. Curimbatá tem alta atividade de CarbE no fígado (237,8 U.g-1) e no sangue (29,85 U.mL-1), pacu é dotado de alta atividade de BChE (134,0 U.g-1) e CarbE (149,6 U.g-1) no fígado, mas o piavussu conta apenas com a BChE do sangue (17,87 U.g-1). Este arsenal enzimático foi suficiente para proteger as AChE de cérebro, músculo e coração das três espécies e evitar a sua intoxicação leve por 0,2 mg metilparation/L. A abordagem cinético-bioquímica para conhecer a inibição das esterases presentes nos tecidos de diferentes espécies de peixes porEvery human group who organizes to work together uses rivers, lakes or ponds as places in which undesirable substances are deposited for decomposition. Contamination of the aquatic environment with herbicides and pesticides derived from agricultural practices has become a problem of global importance since a long ago. We need detailed information on the biochemistry of the poisoning of native fish to assess the effects of pesticides on the biochemical processes that maintain fishes life cycle in waters of Brazil. Organophosphates, which are widely used pesticides, can interact with the B-esterases butyrylcholinesterase (EC 3.1.1.8) and carboxylesterase (EC 3.1.1.1) in plasma and liver. Butyrylcholinesterase (BChE) and carboxylesterase (CarbE) in relatively high concentrations act as stoichiometric scavengers by linking the phosphorus atom of the P=O group with the serines hydroxyl they have in their active site. Our results show that the CarbE of curimbata plasma (IC50 74 ηm) is more sensitive to the organophosphate metilparaoxon than CarbE of pacu plasma (IC50 691 ηm). We isolated CarbE from curimbata and pacus plasma. Piavussu does not have an expressive activity of CarbE in plasma, so we did not isolate it. The type and distribution of esterases in tissues are peculiar to a species. Curimbata has high CarbE activity in the liver (237.8 U.g-1) and blood (29.85 U.mL-1), pacu is equipped with high activities of BChE (134.0 U.g-1) and CarbE (149.6 U.g-1) in the liver and piavussu relies only on BChE of blood (17.87 U.g-1). This enzymatic arsenal was sufficient to protect AChE from brain, muscle and heart of the three species and protect them against mild intoxication by methylparathion (0.2 mg / L). The biochemical kinetic approach that allows understanding of the inhibition of the esterases in tissues of different fish species is a good tool capable of anticipating the harmful consequences of these drugs