Analyse des courbes de dispersion optique rotatoire des polypeptides et des protéines : Comparaison des méthodes

Nous analysons les hypothèses implicites dans toutes méthodes de détermination structurale des polypeptides et des protéines effectuée à partir des données de la dispersion optique rotatoire. Nous examinons l’influence que des déviations par rapport à ces hypothèses ont sur la détermination d’hélicité effectuée à partir des paramètres rotatoires: [R’]589, [R’233], [R’]198, A193, A225, A193–A225, a0, b0. Dans ce but, nous établissons des relations entre ces paramètres rotatoires et les forces rotatoires des effets Cotton associés aux chromophores peptidiques de l’hélice α et de la pelote statistique. Nous en concluons que les paramètres rotatoires A193 — A225 et b0 sont les moins sensibles aux altérations non structurales des forces rotatoires. Nous montrons enfin, qu’il est possible dans le cas des polypeptides et d’un certain nombre de protéines, soit de déterminer de manière quantitative le contenu hélicoïdal si l’hélice α est la seule structure organisée présente, soit de mettre en évidence la présence d’une structure organisée autre que l’hélice α