Le réseau de cavités de l'hémoglobine tronquée N de mycobacterium tuberculosis : effets de l'obstruction des entrés des cavités hydrophobes

L'analyse de la structure cristallographique de l'hémoglobine tronquée N de Mycobacterium tuberculosis (trHbN) a mis en évidence deux tunnels hydrophobes reliant le site actif à l'extérieur de la protéine. TrHbN a la capacité de protéger la respiration aérobique en phase stationnaire de Mycobacterium bovis de l'inhibition par le NO, possiblement grâce à son activité NO-dioxygénase. De plus, trHbN présente une des affinités pour l'oxygène les plus élevées observées pour une globine (K