Etude du comportement cinétique des lipases de différentes origines sur les esters vinyliques et les triacylglycérols en solution et en émulsion : comparaison entre lipases et estérases

On admet que les lipases, au contraire des estérases, agissent aux interfaces et montrent une forte augmentation d'activité en présence d'une émulsion de substrat (activation interfaciale). La structure de nombreuses lipases montre qu'il existe une boucle peptidique (volet) masquant l'accés au site actif. On a considéré ce domaine comme une caractéristique des lipases. L'étude du comportement cinétique des lipases de R.oryzae, M.miehei, P.cyclopium, P.camembertii, H.lanuginosa, C.rugosa, C.antarctica, des lipases de pancréas humain et de Cobaye, de l'estérase hépatique, de l'acétylcholinestérase et de la cutinase, à l'aide d'esters vinyliques et triglycérides, a montré que toutes ces enzymes, dont certaines ne possèdent pas de volet, sont actives sur des solutions d'esters sans montrer d'activation interfaciale. Les estérases ont une très grande affinité pour les esters en solution et se distinguent des lipases par leur incapacité à hydrolyser les émulsions trioléine, la trioctanoine et laurate de vinyle.AIX-MARSEILLE3-BU Sc.St Jérô (130552102) / SudocSudocFranceF