Influence de la pression sur la dynamique du lysozyme en solution, par simulation numérique et diffusion de neutrons

Afin d'explorer l'effet d'une pression hydrostatique non dénaturante (entre 1 bar et 3 kbar) sur les mouvements internes du lysozyme, deux approches sont conjuguées dans cette étude : des simulations de dynamique moléculaire et des expériences de diffusion quasiélastique de neutrons, qui renseignent sur les corrélations spatiales et temporelles des mouvements atomiques sur les mêmes échelles de temps (de 0.1 ps à 10 ns) et de distance (de 0.5 Å à 20 Å). Le système simulé est constitué d'une molécule de lysozyme dans une boîte de 3403 molécules d'eau, placé dans l'ensemble isobare-isotherme. Les expériences de diffusion de neutrons sont pratiquées sur une solution de lysozyme à une concentration de 60 mg/ml. Les simulations montrent une diminution du volume du lysozyme ainsi qu'un raccourcissement des liaisons hydrogène avec l'augmentation de la pression. Les effets induits par la pression sur la dynamique interne du lysozyme simulé sont de faible amplitude et se traduisent par une légère diminution de la partie quasiélastique de la fonction de diffusion, diminution difficilement mise en évidence dans les résultats expérimentaux. Par contre, il a été possible de reproduire de façon satisfaisante le profil des spectres expérimentaux à partir des simulations et d'utiliser le modèle théorique dit fractionnaire pour rendre compte de la multiplicité des temps de relaxation qui caractérisent la dynamique interne du système complexe que constitue une protéine. Ce travail sur le lysozyme, protéine non adaptée à la pression, pourrait servir de référence pour des travaux similaires sur des protéines barophiles.ORLEANS-BU Sciences (452342104) / SudocSudocFranceF