Propriétés structurales de protéines membranaires à l'interface air-eau : une étude par spectroscopie PM-IRRAS et rayons X

Il a été postulé pendant des décennies que l'étalement des protéines à l'interface air-eau provoque leur dénaturation. Toutefois, jusqu'à tout récemment, aucune évidence directe permettait de confirmer cette affirmation. L'avènement de techniques telles que la réflectivité et la diffraction des rayons X ainsi que la spectroscopie de réflectivité infrarouge différentielle par modulation de polarisation (PM-IRRAS) a permis d'étudier la structure secondaire et l'organisation de protéines en films monomoléculaires in situ à l'interface air-eau. Afin de clarifier ce postulat, nous avons étudié la structure secondaire et l'organisation de deux protéines membranaires modèles in situ à l'interface air-eau, soit la gramicidine, un pentadecapeptide utilisé comme antibiotique, et la rhodopsine, la chromoprotéine responsable de la première étape du cycle visuel. La combinaison des techniques de pointe (rayons X et le PM-IRRAS) pour l'étude de films minces a permis de mieux comprendre l'organisation structurale et les mécanismes de dénaturation de ces protéines membranaires à l'interface air-eau. Les résultats obtenus permettent de démontrer que la gramicidine se réorganise à l'interface air-eau tout au long de l'isotherme de pression de surface et qu'elle adopte une structure en double hélice β5.6 antiparallèle entrelacée. Les mesures effectuées avec la rhodopsine montrent qu'il est possible, à l'aide de conditions expérimentales bien définies, de maintenir sa structure secondaire native