Neutral invertase from sugar cane stalk (Department of Agricultural Chemistry)

完熟サトウキビの搾汁液より硫安塩析した酵素蛋白画分を, インベルターゼ酵素標品として用い, その諸性質をしらべた。本酵素は, 最適pHを7.0附近にもつ中性インベルターゼであって, 最適pH5の酸性インベルターゼを, ほとんど含まなかった。本酵素はKm値が9.5mMで, シュクロースの分解率を1.0としたときにラフィノース, マルトースに対して, それぞれ, 0.24,0.11であった。本酵素はpCMB, 水銀イオンおよび銅イオンにより著しく阻害され, 搾汁中の耐熱性物質によっては中程度の阻害をうけた。またEDTAあるいはマグネシウムイオン, マンガンイオンなどの二価イオンは, 酵素活性にほとんど影響を及ぼさなかった。最適温度は35℃∿40℃にあって, 温度に対する安定性では, 15分間保持の45℃までは安定であった。The neutral invertase prepared from the mature sugar cane stalk by ammonium sulfate fractionation had Km value for sucrose of 9.5mM, a pH optimum of 7.0 and a low activity at acidic areas. It was completely inhibited by the presence of 10μM of PCMB or Hg^ and 0.1mM of Cu^ and was not affected by 1mM of EDTA, Mn^ or Mg^. The enzyme was inactivated in as much as 40% by the thermal-, acid-stable substance from the sugar cane stalk or leaf. It had an optimum temperature of 35∿40℃ and was stable at temperatures lower than 45℃, The enzyme mainly showed β-fructofuranosidase activity with small level of maltase activity