Acao proteolitica da hementerina-metaloprotease da sanguessuga haementeria depressa-sobre fibrinogenio e fibrina

No complexo salivar da sanguessuga Haementeria depressa foi encontrada uma enzima fibrin(ogeno) litica denominada hementerina (Kelen & Rosenfel - 1975). Esta foi purificada ate sua homgeneidade, por cromatografia de gel filtracao, cromatografia de troca ionica e eletroforese preparativa. A hementerina e uma enzima de cadeia unica com massa molecular de 80 kDa, calcio dependente, resistente a EACA e Trasylol e inibida por EDTA, sendo classificada como uma metaloprotease. A hementerina degrada especificamente fibrinogenio (Fg) por um caminho independente de plasminogenio e possui atividade anti-agregante plaquetaria. A ordem de clivagem na molecula de fibrinogenio, induzida por esta enzima, inicia-se na cadeia A, , e mais lentamente, B, diferenciando-a, assim, das outras fibrinogenases conhecidas. Fragmentos de fibrina ocross-linkedo e nao ocross-linkedo foram reconhecidos por anticorpos monoclonais dirigidos contra o fragmento E (de plasmina), bem como por anticorpos policlonais anti-fibrinogenio. Epitopos de cadeia gama recohecidos por anticorpos anti-D-dimero nao foram revelados. A menterina e portanto uma metaloprotease fibrin(ogeno)litica que origina fragmentos diferentes daqueles induzidos por plasmina e por outras fibrinogenases, assemelhando-se a hementina, outra fibrinogenase isolada da sanguessuga Haementeria ghilianii, e que por sua propriedade de degradar rapida e especificamente o fibrinogenio e capaz de impedir eficientemente inclusive a agregacao plaquetaria induzida por colageno, ADP e trombina, revelando assim ser um potente agente anticoagulante e fibrinolitico. Baseado nos resultados, pode-se concluir que a hementerina possui acao anticoagulante e e capaz de destruir coagulos de fibrina e tambem impedir a agregacao plaquetariaBV UNIFESP: Teses e dissertaçõe