Optimasi Produksi dan Purifikasi Protein Recombinant Human Epidermal Growth Factor (rhEGF) dengan Menggunakan Size Exclusion Chromatography : Studi Litetatur

EGF merupakan salah satu polipeptida yang memikii fungsi dalam meningkatkan regenerasi sel epitel dan endotel, serta menstimulasi perbaikan jaringan. Ekspresi protein rhEGF dapat dilakukan pada beberapa sel inang salah satunya yaitu Escherichia coli. Penggunaan sel inang Escherichia coli dapat menghasilkan protein yang stabil dan memiliki kelarutan protein yang baik. Namun ekspresi protein rhEGF masih memiliki yield dan kemurnian yang rendah. Oleh karena itu, diperlukan strategi khusus untuk mengoptimalkan ekspresi dan purifikasi dari protein rhEGF. Penggunaan induser merupakan salah satu metode yang saat ini banyak digunakan untuk meningkatkan ekspresi dari protein rhEGF. Hal tersebut dikarenakan penggunaan induksi dapat menghasilkan protein target yang terpisah dengan presisi. Dalam studi literatur ini akan meninjau gambaran mengenai strategi optimasi produksi dan purifikasi protein rhEGF sebagai upaya untuk mendapatkan protein target dengan yield dan kemurnian yang tinggi. ==================================================================================================================== EGF is one of polypeptide that that have major function for regeneration of ephitellial cell and endhotellial cell and stimulate tissue repairing. Expression of rhEGF could be done in several host, one of the host that could be used is Escherichia coli. Using E. coli as host cell could produce stable proteins and have high solubility. However, expression of rhEGF still produce in low yield and have low purity. Therefore it needs spesific startegy to optimize expression and purification of rhEGF. Utilizing inducer is one of method that commonly used to enhance the expression of rhEGF. It is because utilizing inducer will produce target protein that have been separated percisely. This literature study presents an overview of the optimization of production and purification of rhEGF as an attempt to get target protein with high yield and high purity