Caracterização química e atividade biológica de peptídeos presentes na peçonha do escorpião brasileiro Opisthacanthus cayaporum

Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ciências da Saúde, 2009.A peçonha de escorpiões é conhecida por ser uma complexa mistura de moléculas capazes de exercer as mais diversas funções. As mais estudadas são as que atuam em canais iônicos, especialmente nos canais seletivos aos íons Na+ e K+, os responsáveis pela transmissão da informação nervosa. Além dessas moléculas, existe uma família de peptídeos sem pontes dissulfeto, chamados de NDBP (Non Dissulfide Brigded Peptides), que podem agir como formadores de poros em membranas, como antimicrobianos e citolíticos, e/ou potencializadores de bradicinina. O presente trabalho demonstra a riqueza de moléculas presentes na peçonha do escorpião brasileiro Opisthacanthus cayaporum. A caracterização de uma molécula bloqueadora de canal para K+, membro da família das κ-KTx, sistematicamente chamada de κ-KTx2.5, mostrou que esta molécula forma α-hélices em ambiente hidrofílico e é capaz de bloquear canais de K+ dos subtipos hKV1.1 e 1.4. As sequências parciais de uma molécula da família das Escorpinas e de um NDBP também são descritas no presente trabalho. __________________________________________________________________________________________ ABSTRACTScorpions venom is a rich source of molecules with variable functions. The most studied are those that act on ion channels, particularly those selective for Na + and K +, which are responsible for the cell excitability. Besides these compounds, a family of peptides without disulfide bridges, called NDBP (Non Dissulfide Brigded Peptides), which act as pores formers in membranes, holding antimicrobial and cytolytic activities, and as bradykinin potentiators. This study demonstrates the richness of molecules present in the venom of Brazilian scorpion Opisthacanthus cayaporum. The characterization of a K +-channel blocker, for member of the family of κ-KTx, and systematically called here as κ-KTx2.5, showed that this molecule form α-helix in an hydrophilic environment, and is able to blockhKV1.1 and 1.4 K+-channel subtypes. The partial sequence of a molecule belonging to the Escorpine family and a NDBP are also described in the work