Caractérisation de deux enzymes du métabolisme primaire chez Arabidopsis thaliana : la phosphoglycérate mutase et la phosphoglycolate phosphatase

Les plantes sont des organismes sessiles. Elles doivent réagir rapidement et efficacement aux stress biotiques et abiotiques qu’elles subissent. Pour cela, elles utilisent plusieurs niveaux de régulation. L’un d’eux, rapide et réversible, consiste a effectuer des modifications post-traductionnelles (PTMs) sur ses enzymes. La PTM la plus répandue est la phosphorylation protéique, qui intervient dans diverses voies du métabolisme primaire. La glycolyse permet la production d’énergie (ATP) et de pouvoir réducteur à partir de glucose. La régulation de la phosphoglycérate mutase d’Arabidopsis thaliana (AtiPGAM) a été étudiée grâce à une analyse d’un site de phosphorylation dans le but d’élucider le mécanisme réactionnel. La photorespiration est un processus essentiel pour les organismes photosynthétiques. Ce cycle, initié par l’activité oxygénase de la ribulose-1,5-biphosphate carboxylase / oxygénase (RuBisCO), produit notamment une molécule de 2-phosphoglycolate (2-PG), toxique pour la plante. Le recyclage, couteux, du 2-PG par le cycle photorespiratoire se déroule dans quatre compartiments (chloroplaste, peroxysome, mitochondrie et cytosol). Sept des huit enzymes du cycle photorespiratoire sont phosphorylables. La phosphoglycolate phosphatase (AtPGLP1), première enzyme du cycle, est associée à quatre phosphosites. Des approches in vitro et in planta développées chez A. thaliana ont permis d’acquérir de nouvelles données sur la régulation post-traductionnelle de cette protéine, à la fois par phosphorylation et par oxydo-réduction.As sessile organisms, plants need to rapidly and effectively react to environmental abiotic and biotic stresses. To do so, various regulatory mechanisms exist that include post-translational modifications (PTMs) of proteins. One of the most prevalent PTM is protein phosphorylation that has been shown to occur in many metabolic pathways. Glycolysis allows the production of energy (as ATP) and reducing power from glucose. In this context, the regulation of Arabidopsis thaliana phosphoglycerate mutase (AtiPGAM) was studied by analysing a phosphorylation site potentially involved in the reaction mechanism of this glycolytic enzyme. The photorespiratory cycle is a major metabolic pathway occurring in all photosynthetic organisms. It is initiated by the oxygenase activity of the ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (RuBisCO) and leads to the production of toxic 2-phosphoglycolate (2-PG) molecules. The costly recycling of 2-PG by the photorespiratory cycle takes place in four different compartments (chloroplast, peroxisome, mitochondrion and cytosol). Seven of the eight core photorespiratory enzymes appear to be phosphorylated. Phosphoglycolate phosphatase (AtPGLP1), the first enzyme of the cycle that metabolizes 2-PG to glycolate, is associated with four phosphosites. In vivo and in vitro approaches using Arabidopsis thaliana have allowed us to obtain further insights into the post-translational regulation of this protein by protein phosphorylation and by oxidation-reduction