Étude sur la traduction du message génétique

Le mécanisme de la synthèse des protéines chez E. coli, au niveau d'une molécule d'ARN messager polycistronique, peut se diviser en trois étapes principales: la formation d'un complexe d'initiation au niveau du ou des codons initiateurs; l'élongation de la chaine polypeptidique au cours de la lecture du messager par le ribosome et enfin le relâchement du polypeptide dans le milieu, lorsque le ribosome atteint un signal de terminaison. Chacune de ces trois étapes se trouve sous la dépendance de plusieurs facteurs. Les facteurs d'initiation sont isolés à partir des ribosomes, lavés avec un tampon contenant du chlorure d'ammonium à une concentration finale de 1.0 M. Parmi de nombreuses questions restées jusqu'à présent sans réponse se pose celle qui consiste à savoir selon quel mécanisme agit le facteur IF-3. La mise au point de techniques permettant d'attacher ce facteur par des liens covalents aux ribosomes a permis d'isoler des complexes IF-3-protéines ribosomales dont la composition, après identification des protéines en question, apporte certaines précisions sur la topographie ultrastructurale du ribosome et sur la nature du site d'attachement du facteur IF-3. Ce site d'attachement est commun aux deux sous-unités ribosomales et comprend au moins une protéine de la sous-unité 30S et deux protéines de la sous-unité 50S. Au cours de la préparation des ribosomes, il est possible d'isoler deux protéines montrant des affinités particulières pour certaines séquences de bases du messager. L'une de ces protéines, la protéine ribosomale S1, laisse apparaître une affinité spécifique pour les bases pyrimidiques. Cette propriété et sa localisation sur l'ARN ribosomal 16S permettent d'émettre une hypothèse concernant son rôle dans l'attachement du ribosome au niveau des codons initiateurs. La seconde de ces protéines, le host factor, n'est pas une protéine ribosomale. Elle est impliquée dans la réplication du génôme viral lorsque la cellule est infectée. Sa présence, cependant, dans des cellules non infectées et ses propriétés particulières envers les séquences riches en purines font qu'il est possible qu'elle ait à jouer un rôle analogue à celui de la protéine S1 au cours de la traduction de l'ARN messager