CONFORMATIONAL CHANGES IN HEME PROTEINS AND MODEL COMPOUNDS

On a mesuré des spectres Mössbauer de hémoglobine, myoglobine et quelques composés modèles de type hème à différentes températures. Chaque échantillon a donné un doublet quadrupolaire dont la largeur des raies et l'éclatement quadrupolaire dépend de la température. On a comparé les spectres des protéines naturelles avec les spectres d'un des composés modèles étudié en détail avec la spectroscopie Mössbauer et on conclut qu'on peut attribuer la variation en fonction de la température à la relaxation de l'oxygène parmi des conformations différentes.Zero-field Mössbauer spectra of oxygenated hemoglobin, myoglobin and some of their model compounds were recorded at various températures. Each sample gave rise to quadrupole doublet with temperature-dependent linewidth and quadrupole splitting. We have compared the native protein spectra with the spectra from one of the model compounds extensively studied by Mössbauer spectroscopy, and we conclude that oxygen relaxation between conformational states is responsible for the temperature dependence in both cases