Título en español.

Amylase was extracted from lyophilized tissues of the meristem, leaf, sheath, node, and internode areas of 10-month-old sugarcane. Immature leaves (—1 and 0) were the richest source, while strong activity was also obtained with 8- to 10-node preparations. About 70 percent of the amylase of water extracts was precipitated with ammonium sulfate between 48- and 60-percent saturation. Both potato starch and amylopectin were readily hydrolyzed, although amylose, corn starch, and inulin were also acted upon. Maximum velocity was obtained with 8 mg. of amylopectin per milliliter of digest. Optimum pH was 5.5. Amylase was highly active between pH 4.5 and 6.0, and declined rapidly above pH 6. Amylase was almost inactive at 16° C , but increased seventeenfold to a maximum at 50° C. Both mercury and iodide completely inhibited amylase at 1 X 10-4 µmoles/ml. of digest. The effects of iodide, and to a lesser extent of mercury, were reversed by increasing substrate concentrations. Magnesium partly inhibited the enzyme at 0.1 µmole/ml. Manganese stimulated amylase over the range of 0.003 to 0.60 µmole/ml. of digest. Thirty-six- to forty-eight-hour dialysis of amylase preparation against distilled water caused moderate activity decreases of 35 to 50 percent. The activity was readily restored with added manganese and traces of sugars. Sucrose was least effective, but maltose, galactose, glucose, and fructose all stimulated amylase activity above that of control, i.e. undialyzed, preparations. Several similarities were observed between amylase and invertase, including identical saturation ranges during salt fractionation, identical pH optima, similar responses to increasing temperature, inhibition by mercury, and activation by manganese and sugars. It is suggested that the amylases and α-glucosidase of sugarcane are very closely related, if not identical, and that a common property of the two types of enzymes is an affinity for α-glucosidic bonds.A caña de azúcar de 10 meses de edad se le extrajo amilasa de los tejidos liofilizados del meristemo, de la hoja, de la yagua, de los nudos y de distintas áreas de los entrenudos. Las hojas inmaduras (— 1 y 0) fueron la más rica fuente de esta substancia, mientras que se observó fuerte actividad con las preparaciones que se hicieron de los nudos del 8 al 10. Alrededor del 70 por ciento de la amilasa presente en los extractos de agua se precipitó con sulfato de amonio a una saturación de 48 a 60 por ciento. Tanto el almidón de papa como la amilopectina se hidrolizaron con rapidez, aunque la hidrólisis actuó también sobre la amilosa, el almidón de maíz y la inulina. Obtúvose una velocidad máxima con 8 mg. de amilopectina por mililitro de digesto. El pH óptimo fue de 5.5. La amilasa fue muy activa a un nivel de pH que fluctuó entre 4.5 y 6.0, y declinó rápidamente a un pH en exceso de 6. La amilasa se inactivo virtualmente a una temperatura de 16° C, pero aumentó 17 veces más hasta alcanzar un máximo a 50° C. El mercurio y el yoduro inhibieron por completo la amilasa a 1 X 10-4 µmoles/ml. de digesto. Los efectos del yoduro, y en menor grado los del mercurio, se revirtieron al aumentarse las concentraciones del substrato. El magnesio inhibió parcialmente la enzima al nivel de 0.1 de µmol/ml. Por el contrario, el manganeso estimuló la amilasa al nivel de entre 0.003 a 0.60 de µmol/ml. de digesto. La acción dializadora por un período de 36 a 48 horas sobre una preparación de amilasa en presencia de agua destilada, causó una reducción moderada de 35 a 50 por ciento en la actividad. La actividad se restauró prestamente al añadirse manganeso y cantidades mínimas de azúcares. La sacarosa fue la menos efectiva, pero la maltosa, galactosa, glucosa y fructosa estimularon todas la actividad de la amilasa a un nivel superior al que se obtuvo con las preparaciones-testigos (sin dializar). Se observaron varias similaridades entre la amilasa y la invertasa, inclusive idénticas saturaciones durante la fraccionación química de la sal; un pH óptimo igual; reacciones similares al aumentar la temperatura; inhibición por la acción del mercurio; y activación en presencia de manganeso y azúcares. Parece existir una estrecha relación entre la amilasa y la α-glucosidasa de la caña de azúcar, si es que no son idénticas y a la vez, común a ambos tipos de enzimas una afinidad química para establecer enlaces α-glucosídicos