ASR, est une protéine photo réceptrice qui lie la base protonée de la rétine de Schiff dans deux conformations de l'état fondamental. La protéine particulière consiste en un système modèle dans lequel I'effet de l'environnement protéique sur la dynamique d'isomérisation des deux isomères peut être étudié. Dans cette thèse, une étude approfondie sur les protéines mutées ponctuellement est présentée, où la variable est l'environnement protéique. Les résultats montrent des différences significatives entre les durées de vie des états excités des deux isomères et les durées de vie plus courtes ou plus longues commentées en termes de mélange électronique Sl/S2. En complément, le développement expérimental d'un spectromètre à absorption transitoir...
International audienceDiscrepancies in the isomerization dynamics and quantum yields of the trans an...
Anabaena Sensory Rhodopsin (ASR) stands out among the microbial retinal proteins in that, under ligh...
International audienceAnabaena Sensory Rhodopsin (ASR), a microbial photoactive protein featuring th...
ASR, est une protéine photo réceptrice qui lie la base protonée de la rétine de Schiff dans deux con...
Anabaena sensory rhodopsin (ASR) is a particular microbial retinal protein for which light-adaptatio...
We report new experimental results on the ultrafast photo-isomerization of ASR - PSBR where, unlike ...
The photo-induced isomerization of retinal protonated Schiff base (RPSB) inside the protein pocket ...
The interaction between the retinal protonated Schiff base (RPSB) and surrounding protein residues i...
Microbial rhodopsins are photoactive proteins, and their binding site can accommodate either all-tra...
Anabaena sensory rhodopsin (ASR) is an archaeal-type rhodopsin found in eubacteria. The gene encodin...
International audienceDiscrepancies in the isomerization dynamics and quantum yields of the trans an...
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