Studio spettroscopico delle variazioni strutturali indotte da stress radicalico su oligopeptidi per ingegneria tissutale

Gli oligopeptidi regolari con residui polari e apolari alternati come l\u2019EAK16 (AEAEAKAK)2 (Figura 1(A)) sono interessanti materiali biomimetici per impianti ossei, in grado di auto-assemblarsi formando una membrana macroscopica insolubile e altamente biocompatibile1. La loro abilit\ue0 nel creare strutture stabili e\u2019 dovuta alle interazioni idrofobiche tra i gruppi -CH3 dei residui non-ionici e ai legami ionici tra amminoacidi acidi e basici. Questa membrana biomimetica, pu\uf2 essere sottoposta a stress radicalico ossidativo durante le fasi di colonizzazione e di crescita delle cellule ossee in seguito a fenomeni di tipo infiammatorio. In ambiente fisiologico il radicale ossidrilico (.OH) \ue8 considerato una delle specie ossidative pi\uf9 reattive e pertanto pi\uf9 dannose. In questo contesto sono state studiate le alterazioni di struttura subite da 7 peptidi derivati dall\u2019EAK16 (tramite sostituzione selettiva degli aminoacidi) in condizioni di forte stress ossidativo. Le specie radicaliche sono state mediante -radiolisi di soluzioni acquose. I danni strutturali (in termini soprattutto di variazione di struttura secondaria e interazioni tra catene laterali) causati dall\u2019attacco dei radicali .OH generati a differenti concentrazioni, sono stati valutati mediante la spettroscopia vibrazionale IR e Raman (Figura 1(B)). I risultati hanno indicato una diversa risposta degli oligopeptidi allo stress ossidativo. Infatti i peptidi in cui e\u2019 stata ridotta la lunghezza della catena alifatica del gruppo R contenente COO- (acido aspartico sostituisce l\u2019acido glutammico) subiscono notevoli variazioni di struttura secondaria in seguito all\u2019esposizione ai radicali liberi. Al contrario altri oligopeptidi esaminati non mostrano modificazioni significative, rivelando perci\uf2 una pi\uf9 alta resistenza alla degradazione dovuta a stress radicalico