Experimental verification of acquisition of hemoprotein high-order functions by reverse molecular evolution

研究成果の概要 (和文) : 現在知られている多数のミオグロビン蛋白質の配列データに基づき、現存しない2種の古代生物すなわち哺乳類祖先型と魚類祖先型のミオグロビンのアミノ酸配列を予測し(逆分子進化)、それらを大腸菌内で合成した。これらの祖先型ミオグロビンは、現存する近縁種すなわちキタアメリカオポッサムとゼブラフィッシュのミオグロビンに比べて、酸素結合力が強く、構造が安定で、自動酸化速度は遅いことが分かった。したがって、ミオグロビンは、哺乳類と魚類においては、構造安定性や自動酸化性を犠牲にし、酸素結合機能の環境適応を優先して進化したと考えられる。研究成果の概要 (英文) : On the basis of the sequence database for proteins now available, we constructed phylogenetic trees for myoglobin and inferred the amino acid sequences for two ancestor animal\u27s myoglobins, one for mammalian and the other for fishes (reverse evolution). These ancestral myoglobins, synthesized in E. coli, showed high oxygen affinity, stable structure and lowered autooxidation rate compared to the corresponding extant neighbor animals, North American opossum and Zebra fish. Thus, it is considered that, in mammals and fishes, myoglobin has evolved so that oxygen binding function is adapted to environments at the sacrifice of structural stability and autooxidation