New reactivities of old enzymes

In der vorliegenden Arbeit werden Untersuchungen zur gerichteten Evolution von enantioselektiven Hybridkatalysatoren beschrieben. Neben Systemen, die auf der kovalenten Anknüpfung von Übergangsmetall- oder Organokatlysatoren an ein Wirtsprotein basieren, wird ein enantioselektiver Hybridkatalysator für Diels-Alder-Reaktionen beschrieben, der auf einem künstlichen Kupfer(II)-Bindungsmotiv des Wirtsproteins basiert. Desweiteren wird eine promiskuitive Enzymaktivität beschrieben und gezeigt, dass diese die erste ihrer Art ist, die außerhalb der natürlichen Bindungstasche des Enzyms lokalisiert ist. In einem weiteren Kapitel wird ein neuartiges lichtgetriebenes direktes Kofaktorregenerationssystem für flavinabhängige Enzyme beschrieben und sowohl für eine Monooxygenase als auch für eine Reduktase evaluiert. Das letzte Kapitel befasst sich mit der Bestimmung des Substratspektrums der Enoat-Reduktase YqjM und der Ausarbeitung einer Plattform für die gerichtete Evolution von diesem Enzym