ENZYMIC REGULATION OF GLYCOGEN METABOLISM. COMPARATIVE STUDY OF GLYCOGEN PHOSPHORYLASE ISOLATED FROM SKELETAL AND SMOOTH MUSCLE. STRUCTURAL AND KINETIC STUDIES

KINETIC STUDIES WITH TWO B-GLYCOSIDASE INHIBITORS-D- GLUCONOHYDROXIMO-1.5-LACTONE AND D-GLUCONOHYDROXIMO-1,5-LACTONE (II) SHOWED THAT THESE COMPOUNDS ARE GOODCOMPETITIVE INHIBITORS OF GLYCOGEN PHOSPHORYLASE. HOWEVER, IN SPITE OF THEIR STRUCTURAL SIMILARITIES, KINETIC AND ULTRACENTRIFUGATION EXPERIMENTS SHOW THAT THE TWO COMPOUNDS EXHIBIT DIFFERENT BEHAVIOUR. STRUCTURAL STUDIES IN THE CRYSTALS OF PHOSPHORYLASE SHOWED THAT (I) AND (II) BIND AT THE CATALYTIC SITE BUT (I) ADOPTS A HALF-CHAIR INFORMATION IN ITS GLUCOSYL MOIETY WHILE (II) ADOPTS A CHAIR CONFORMATION. IT WAS ALSO STUDIED THE EFFECT OF A SERIES OF GLUCOSE ANALOGUESMODIFIED AT POSITION 1 OR 6. A-HYDROXYLMETHYL-D -GLUCOSE WAS THE MOST EFFECTIVE INHIBITOR OF ALL THE GLUCOSE ANALOGUES. BOVINE SKELETAL MUSCLE AND SMOOTH MUSCLE PHOSPHORYLASE WERE ISOLATED IN AN ATTEMPT TO CRYSTALIZE THESE ENZYMES.ΚΙΝΗΤΙΚΕΣ ΜΕΛΕΤΕΣ ΜΕ ΔΥΟ ΑΝΑΣΤΟΛΕΙΣ ΤΩΝ Β-ΓΛΥΚΟΖΙΔΑΣΩΝ - ΤΗΣ Ν- ΦΑΙΝΥΛΟΥΡΕΘΑΝΗΣΤΗΣ D-ΓΛΟΥΚΟΝΟΥΔΡΟΞΙΜΟ-1.5-ΛΑΚΤΟΝΗΣ (PUG) ΚΑΙ ΤΗΣ D-ΓΛΟΥΚΟΝΟΥΔΡΟΞΙΜΟ-1.5-ΛΑΚΤΟΝΗ ΔΕΙΧΝΟΥΝ ΟΤΙ ΕΙΝΑΙ ΚΑΛΟΙ ΣΥΝΑΓΩΝΙΣΤΙΚΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΕΙΣ ΤΗΣ ΦΩΣΦΟΡΥΛΑΣΗΣ. ΔΟΜΙΚΕΣΜΕΛΕΤΕΣ ΜΕ ΚΡΥΣΤΑΛΛΟΓΡΑΦΙΑ ΑΚΤΙΝΩΝ-Χ ΔΕΙΧΝΟΥΝ ΟΤΙ ΟΙ ΔΥΟ ΕΝΩΣΕΙΣ ΕΝΩΝΟΝΤΑΙ ΣΤΟΚΑΤΑΛΥΤΙΚΟ ΚΕΝΤΡΟ ΤΟΥ ΕΝΖΥΜΟΥ ΜΕ ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΗ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΗ ΤΟΥ ΓΛΥΚΟΖΥΛΙΟΥ. ΜΕΛΕΤΗΘΗΚΕ ΕΠΙΣΗΣ Η ΕΠΙΔΡΑΣΗ ΜΙΑΣ ΣΕΙΡΑΣ ΑΝΑΛΟΓΩΝ ΤΗΣ ΓΛΥΚΟΖΗΣ ΤΡΟΠΟΠΟΙΗΜΕΝΩΝ ΣΤΗ ΘΕΣΗ 1 'Η 6. Η Α-ΥΔΡΟΞΥΜΕΘΥΛΟ-D- ΓΛΥΚΟΖΗ ΗΤΑΝ Ο ΚΑΛΥΤΕΡΟΣ ΑΝΑΣΤΟΛΕΑΣ ΜΕ ΣΤΑΘΕΡΑ ΑΝΑΣΤΟΛΗΣ ΣΥΓΚΡΙΣΙΜΗ ΜΕ ΕΚΕΙΝΗ ΤΗΣ ΓΛΥΚΟΖΗΣ. ΑΠΟΜΟΝΩΘΗΚΕ ΕΠΙΣΗΣ ΦΩΣΦΟΡΥΛΑΣΗ ΑΠΟ ΣΚΕΛΕΤΙΚΟ ΜΥ ΜΟΣΧΑΡΙΟΥ ΚΑΙ ΛΕΙΟ ΜΥ ΜΟΣΧΑΡΙΟΥ (ΣΤΟΜΑΧΙΟΥ) ΜΕ ΣΤΟΧΟ ΤΗΝ ΚΡΥΣΤΑΛΛΩΣΗ ΤΟΥΣ