Studies on alkalophilic CGTase-producing bacteria and effect of starch on cyclodextrin-glycosyltransferase activity

The production of beta- and gamma -CD by CGTase from Bacillus firmus was studied, in regard to the effect of the source and concentration of starch on the yield of CD and CGTase activity. A cyclic activity of accumulation and consumption of beta -CD and gamma -CD occurred during the bacterial growth. CGTase was more active when citrate buffer, pH 5.5 was used. No differences were found for production of gamma -CD with the use of commercial starch flour when compared with corn starch (p>0.05). The use of commercial starch flour resulted in decreased conversion of starch to beta-CD (all the 4 starch sources were statistically different, p<0.05). The best results for beta -CD production were obtained with the use of corn starch. The specific activity of CGTase was not affected by starch concentration, different source of starch nor by the presence of glutamic acid, a CD-complexing agent.A produção de beta - e gama -CD pela CGTase de Bacillus firmus foi estudada com respeito ao efeito de diferentes fontes e concentrações de amido. A CGTase utilizada neste estudo foi obtida da cepa 31 isolada em estudos anteriores. Foram observadas atividades cíclicas de acúmulo da produção e consumo de beta -CD e gama -CD pela bactéria. A atividade enzimática ensaiada em solução tampão citrato (pH 5,5) foi maior que em solução tampão Tris-HCl (pH 8,5). Não foi observada diferença na produção de gama - CD em diferentes fontes comerciais de amido (milho, mandioca e batata), comparados com amido Sigma (p>0,05). Foram encontradas diferenças para a produção de beta -CD em todas as fontes de amido utilizadas. O uso de féculas de amido comerciais diminuiu a produção de beta -CD comparados com amido Sigma. As concentrações de beta -CD e gama -CD apresentaram uma variação ao longo do tempo, em função da concentração de amido no meio de cultivo (2, 5, 10 e 15%). Nem as diferentes fontes de amido nem as suas diferentes concentrações alteraram a atividade específica da CGTase. A atividade dextrinizante da enzima em presença de ácido glutâmico, complexante de CD, não apresentou diferença significativa em relação ao controle