Computional simulations of protein folding

Proteini su biološki polimeri aminokiselina. Njihova razina organizacije se može promatrati na nekoliko razina. Najnižu razinu predstavlja primarna struktura koju tvori kovalentni slijed aminokiselina u proteinu. Slijedi sekundarna struktura aminokiselina. Tu strukturu izgrađuju interakcije bliskih aminokiselina u kovalentnom slijedu. Tercijarnu strukturu izgrađuju svi elementi sekundarne strukture jednog polipeptidnog lanca te predstavlja 3D koordinate proteina. Kod proteina s jednim polipeptidnim lancem tercijarna struktura ujedno predstavlja i najvišu razinu organizacije. Kvartarnu strukturu posjeduju proteini s više polipeptidnih lanaca, izgrađuju je interakcije između više polipeptidnih lanaca. Postoji više vrsta interakcija koje doprinose kooperativnom procesu smatanja proteina. To su razne ionske interakcije, dipol-dipol interakcije, interakcije induciranih dipola s induciranim dipolima, dipolima i ionima, interakcije koje nastaju između hidrofobnih skupina polipeptida i vodikove veze. Za proces smatanja je također vrlo bitan hidrofobni efekt. Zbog složenosti procesa smatanja potrebno je posegnuti za računalnim simulacijama. Dvije temeljne metode koje se koriste su molekularna dinamika i metoda temeljena na Monte Carlo algoritmu. One se razlikuju po mnogim obilježjima i stoga se koriste za različite vrste simulacija. Monte Carlo metoda je pogodnija za određivanje kompeticije između procesa smatanja i agregacije proteina u otopini. Molekularnom dinamikom se puno bolje opisuju vremenski ovisni procesi prilikom smatanja. Isto tako se može mjeriti brzina smatanja za različite proteine s različitom sekundarnom i tercijarnom strukturom. Provedene su simulacije raznih biokemijskih procesa vezanih uz smatanje proteina. Eksperimentalni rezultati se vrlo dobro slažu s računalnim simulacijama. Zbog te vjerodostojnosti može se gotovo u potpunosti oslanjati na metode računalnih simulacija