A hemvas az emberi szervezetben = Heme-iron in the human body

A vas minden élő organizmus számára nélkülözhetetlen, ugyanakkor a fölöslegben lévő aktív vas veszélyes, hiszen szabad gyökök képződését katalizálhatja. Ezért a vas abszorpciója szigorúan szabályozott folyamat, melynek eredménye a vasvesztés és a vasfelvétel egyensúlya. Azokban az országokban, ahol az étkezéssel a hemvas bevitele jelentős, a szervezet vastartalmának nagy része hemből származik. A táplálékkal bevitt hemet a vékonybél enterocyta sejtjei intakt formában receptormediált módon abszorbeálják, majd hem-oxigenáz katalizálta reakcióban degradálják, így a vas transzferrinhez kötve hagyja el az enterocytát. A hem számos protein prosztetikus csoportja, így minden sejtünk szintetizálja. Mennyiségét tekintve a legjelentősebb hemprotein a hemoglobin, mely a vörösvértestekben az oxigén transzportját végzi. A vörösvértestek hemolízise során szabaddá váló hemoglobin specifikusan vagy aspecifikusan plazmaproteinekhez kötődik, és receptormediált úton felvételre kerül, majd degradálódik. A hemoglobinmolekula szerkezeti felépítése megnehezíti, de teljes mértékben nem akadályozza meg a hemoglobin (ferro) oxidációját methemoglobinná (ferri). A reakcióban szuperoxidgyök-anion is képződik, mely további szabad gyökös reakciókaszkádokat indít el. A képződött methemoglobin a hemet nem köti olyan szorosan, mint a hemoglobin, így az oxidáció következménye szabad hem képződése. A hem a plazmaprotein hemopexinhez kötődik, és receptormediált úton a sejtek által felvételre kerül, majd a hem-oxigenázok által katalizált reakcióban degradálódik. A hem ezenkívül a plazma lipoproteinjeihez, valamint az endothelium lipidmembránjához is kapcsolódhat, aminek következtében az LDL oxidálódik, illetve az endothelium oxidatív stresszre érzékenyebbé válik. A jelen összefoglaló célja a hemmel kapcsolatos folyamatok áttekintése. | Iron is essential for all living organism, although in excess amount it is dangereous via catalizing the formation of reactive oxygen species. Absorption of iron is strictly controlled resulting in a fine balance of iron-loss and iron-uptake. In countries where the ingestion of heme-iron is significant by meal, great part of iron content in the body originates from heme. Heme derived from food is absorbed by a receptor-mediated manner by enterocytes of small intestine then it is degraded in a reaction catalyzed by heme oxygenase. Iron released from the porphyrin ring leaves enterocytes as trasferrin associated iron. Prostetic group of several proteins contains heme, therefore, it is synthesized by all cells. One of the most significant heme proteins is hemoglobin which transports oxygen in the erythrocytes. Hemoglobin released from erythrocyte during intravascular hemolysis binds to haptoglobin and is taken up by cells of the monocyte-macrophage lineage. Oxidation of hemoglobin (ferro) to methemoglobin (ferri) is inhibitied by the structure of hemoglobin although it is not hindered. Superoxide anion is also formed in the reaction that initiates further free radical reactions. In contrast to ferrohemoglobin, methemoglobin readily releases heme, therefore, oxidation of hemoglobin drives the formation of free heme in plasma. Heme binds to a plasma protein, hemopexin, and is internalized by cells of monocyte-macrophage lineage in a receptor-mediated manner, then degraded in reaction catalysed by heme oxygenase. Heme is also taken up by plasma lipoproteins and endothelial cells leading to oxidation of LDL and subsequent endothelial cell damage. The purpose of this work was to summarize the processes related to heme