Le Cauliflower mosaic virus utilise les microtubules pour permettre la formation d'un corps d'inclusion spécialisé dans la transmission

Afin d'assurer leur cycle viral, les virus détournent spécifiquement la physiologie de la cellule hôte. Ce phénomène a été de nombreuses fois décrit durant la réplication et le mouvement de cellule à cellule. En revanche, des interactions entre l'hôte et le virus contrôlant spécifiquement la transmission par vecteur n'ont jamais été décrites. Chez le Cauliflower Mosaic Virus (CaMV), il apparaît que la transmission peut être préparée bien avant la rencontre virus-vecteur. En effet, ce virus forme au sein des cellules hôtes des corps d'inclusion clairs (CC) spécialisés dans la transmission, mais non obligatoires au développement du virus (Espinoza et al., 1991; Khelifa et al., soumis). Ces CC sont composés majoritairement de deux protéines virales, d'une part P2 qui est le facteur helper de la transmission, et d'autre part P3, une protéine multifonctionnelle (Drucker et al., 2002). La formation des CC reste énigmatique, car tous les produits viraux sont synthétisés en un autre lieu, dans les corps denses (CD). Nous avons donc suivi les cinétiques de la formation des CC dans des protoplastes transfectés avec le CaMV. Par immunofluorescence, les protéines virales constituant les CC (P2 et P3) ont été suivies durant l'infection. Nos résultats montrent que (i) ces protéines apparaissent d'abord au niveau des CD, (ii) ensuite, elles co-localisent de manière transitoire avec le réseau microtubulaire de la cellule, et (iii) enfin elles s'accumulent dans un seul CC par cellule. Des drogues modifiant la dynamique du cytosquelette d'actine (latrunculine B) et de tubuline (taxol et oryzaline) montrent que seule la dépolymérisation des microtubules aboutit à l'inhibition de la formation des CC. La présence d'un réseau microtubulaire intact est donc nécessaire à la formation des CC et permet ainsi la transmission du CaMV. Un modèle de formation des corps d'inclusion clairs sera présenté. (Texte intégral