Etude de la pyrophosphate : fructose-6-phosphotransférase du latex d'Hevea brasiliensis

Une pyrophosphate : D-fructose-6 phosphate 1-phosphotransférase (PP-PFK) (EC 2.7.1.90) a été mise en évidence dans le cytosol du latex d'Hevea brasiliensis. C'est une enzyme réversible. Son fonctionnement nécessite du magnésium dans les deux sens de la réaction. Le F-2, 6 diP active la réaction dans le sens de la glycolyse à des concentrations catalytiques; mais son action est très sensible aux variations de pH. Dans le sens de la gluconéogénèse, le F-2, 6, diP n'a pratiquement pas d'action. La spécificité de l'enzyme pour ses substrats est très grande : cependant, le PPi peut être remplacé par les tripolyphosphates et les métaphosphates et, le Mg2+ par le Mn2+ et le CO2+, mais avec moins d'efficacité. Une bonne purification a été mise au point et la plupart des caractéristiques de l'enzyme (masse moléculaire, stabilité, pH optimum, action du F-2, 6 diP, Km, recherche d'effecteurs) ont été étudiées. Le fonctionnement de l'enzyme a été examiné en milieu paraphysiologique (sérum cytosolique de latex ultrafiltré). La signification physiologique de la PP-PFK dans le métabolisme au sein des laticifères a été discuté