Le métabolisme azoté du latex d'Hevea brasiliensis. La glutamine synthétase : purification, étude de ses caractéristiques biochimiques et physico-chimiques, implications physiologiques

Le métabolisme de l'azote dans le latex d'#Hevea brasiliensis# est une problématique importante. En effet les arbres en exploitation doivent renouveler leur latex et par conséquent les molécules protéiques et nucléotidiques perdues lors de la saignée. Dans ce contexte la glutamine synthétase capable d'assimiler l'ammonium à un rôle majeur. Elle a été mise en évidence dans le cytosol. Après purification, les caractéristiques biochimiques de l'enzyme et ses effecteurs ont été étudiés. Son affinité pour ses substrats a été évalué à 4 +- 1 mM pour le glutamate ; 0,6 +- 0,05 mM pour l'ATP et 8 +- 2 mM pour l'ammonium. En milieu paraphysiologique (cytosol dont les macromolécules sont éliminées), la teneur en ATP (inférieure à 0,4 mM) contrôle le fonctionnement de la glutamine synthétase. Le poids moléculaire de la sous unité est de 45 +- 3 kDa et le pI de l'enzyme native de 4,4 +- 0,2. Par ailleurs l'utilisation de l'éthylène, agent stimulant la production de latex, entraîne une augmentation de l'activité de l'enzyme due à une surexpression génomique. Il existe d'importantes différences d'activité spécifique glutamine synthétase entre les clones. (Résumé d'auteur