Az oldallánc hatása a multihisztidin peptidek komplexképző sajátságaira

Régóta ismert, hogy a fémionok főként fehérjékhez kötődve találhatóak meg. Létfontosságú a réz és a cink, melyek kizárólag fehérjékhez kötve fordulnak elő metalloenzimekben vagy metalloproteinekben. Ezek működésének megértésére és modellezésére, a fémion kötődésének módjára különböző modellvegyületek, a fehérjék és enzimek kisebb peptid fragmenseinek vizsgálata szükséges. Számos kutatásban mutattak már rá, hogy a komplexek kialakulását nagymértékben befolyásolja az oldallánc is. Több tanulmányban is vizsgálták a karboxilátcsoport hatását a komplexek képződésekor és bebizonyosodott, hogy egyes esetekben az aszparaginsav helye, illetve száma jelentősen befolyásolja a komplexek stabilitását. Erre vonatkozóan Kutatócsoportunkban is folytak már kutatások, ezekbe a kutatásokba kapcsolódtam be én is. Munkám során két tetrapeptidet (Ac-HADH-NH2 és Ac-HDAH-NH2) állítottunk elő automata peptidszintetizáló készülékkel, majd a két peptid átmenetifém-ionokkal alkotott komplexeit vizsgáltam. Összességében megállapítottuk, hogy az aszparaginsav karboxilátcsoportja csak csekély hatással van a Ni(II) komplexek képződésére, ugyanakkor jelentősen befolyásolja a komplexképződési folyamatokat mind a réz(II), mind a cink(II)-komplexek esetén.MSc/MAVEGYÉSZg