Untersuchungen zur Proteolyse von para-k-Casein: vom Modell zum Käse

Para-k-Casein entsteht durch Hydrolyse des kappa-Caseins nach Zugabe proteolytischer Enzyme zur Milch. Untersuchungen an selbst erstellten Modellen unter Bedingungen, die die Käsereifung simulieren, zeigen, dass die Proteolyse des für die Käsereifung bedeutenden para-k-Caseins stark vom Wassergehalt abhängt. Mit Hilfe geeigneter Methoden (SDS-Elektrophorese, IEF, GPC, RP-HPLC, ESI-MS u.a.) konnte der Abbau des para-k-Caseins durch die industriell relevanten Milchgerinnungsenzyme Chymosin, Fromase und Suparen bei unterschiedlichem Wasserangebot verfolgt werden. Para-k-Casein wird bei einem käseüblichen Wassergehalt von 60 % innerhalb von 15 Wochen über wenig höhermolekulare Spaltprodukte überwiegend zu Peptiden mit Molmassen im Bereich von 400-1400 Da abgebaut. Wie elektrophoretische Untersuchungen zeigen, wird para-k-Casein auch im Sauermilchkäse abgebaut. Allerdings ist die Detektion der in sehr geringer Menge entstandenen Hydrolyseprodukte problematisch.K-casein is one of the original casein components in milk. Model-experiments under cheese ripening conditions demonstrate the hydrolysis of para-k-Casein, which is the hydrophobic part of kappa-casein, by rennet and rennet substitutes fromase and suparen. Different water contents influences the dimension of hydrolysis of para-k-Casein. A water content of 60 % usual found in cheese results in a great number of hydrolysis products from para-k-Casein with molecular weights between 400-1400 Da. The hydrolyses was investigated for a time period of 15 weeks by several analytical methods (i.e RP-HPLC, ESI-MS, electrophoretic methods, and others). Investigations by electrophoresis of the ripening process of acid curd cheese demonstrated that para-k-Casein is also hydrolysed in this type of cheese, but the detection is quite difficult