Étude de l'effet de l'homogénéisation sur la stabilité des protéines seules et des complexes protéines / pectines en milieu acide en présence de fibres solubles

Les breuvages enrichis en protéines et fibres alimentaires sont des produits en croissance mais leur développement constitue un défi technologique dû à l’instabilité des protéines en milieu acide après un traitement thermique. L’objectif de cette étude était d’étudier l’effet de l’homogénéisation (1500 psi, 4°C) sur la stabilité des protéines seules et des complexes protéines/pectines en présence de β-glucan dans un jus modèle au cours de l’entreposage (4°C). La stabilité a été évaluée par observation visuelle (séparation des phases, précipitation) et la distribution des protéines dans les phases a été effectuée en fonction du temps d’entreposage (jours 1, 7, 14, 21 et 28). La taille, la charge des particules et la viscosité des solutions ont été mesurées aux jours 1 et 28. L’homogénéisation effectuée après la pasteurisation a augmenté la stabilité des protéines seules grâce à une diminution significative de la taille des agrégats des protéines. Toutefois, l’homogénéisation effectuée avant la pasteurisation n’a pas eu d’effet sur la stabilité. L’ajout de faibles concentrations de pectine n’a pas amélioré la stabilité des protéines en milieu acide après la pasteurisation. Les complexes obtenus avaient une charge faible et une taille élevée que l’homogénéisation n’a pas pu réduire. L’ajout de β-glucan a favorisé l’augmentation de la proportion de précipité pour les breuvages enrichis en protéines seules, et n’a pas modifié la stabilité des protéines en présence de pectines. Cependant, les protéines insolubles se trouvant dans les phases précipitées sont faciles à resuspendre après l’agitation des breuvages. Ce travail a démontré que l’homogénéisation est un traitement simple qui permet la stabilisation des breuvages enrichis, mais qui nécessite une adaptation au procédé habituel.There is an increasing demand for beverages enriched with proteins and dietary fibers but this development is still a technological challenge due to protein instability in acidic condition after heat treatment. The objective of this work was to study the effect of homogenization before/after pasteurization on the stability of proteins and proteins/pectin complexes in presence of β-glucan in juice model during the storage at 4°C. The stability was evaluated by visual observation (phase separation, precipitation) and distribution of proteins was determined at storage time of 1, 7, 14, 21 and 28 days. The size, the charge of the particles and the viscosity of the solutions were measured in days 1 and 28. A homogenization step performed after pasteurization increased the proteins’ stability by significant decrease in particle size. However, the homogenization performed before pasteurization had no effect. The addition of low concentrations of pectin did not stabilize the proteins after pasteurization. The complexes obtained had a low charge and a large size that homogenization could not reduce. The addition of β-glucan promoted the proportion of precipitate for the beverage with proteins alone and did not affect proteins’ stability in the presence of pectin. However, the insoluble proteins in the precipitate phases are resuspended easily by some tube inversions. This work demonstrated that homogenization is a simple treatment that could help stabilize fortified beverages but it requires adaptation to usual procedure