Purification of the enzyme acetylcholinesterase (AChE. 3.1.1.7) from Meloidogyne incognita and Heterodera

Acetylcholinesterase (AChE. 3.1.1.7) enzyme from the juveniles (J2) and females of both Heterodera zeae and Meloidogyne incognita was purified by ammonium sulphate precipitation, Sephadex G-25, Sephadex G-200, DEAE-cellulose and DEAE-sephadex A-50 gel chromatography. Highly purified AChE preparations were obtained from both stages of the plant parasitic nematodes. The existence of the cholinergic system in nematodes is discussed, especially as the greater enzyme activity in females than in J2 suggests a correlation with development in the nematodes. RESUME Punj?catiotz de l’acétylcholinestei.ase (AChE, 3.1.1.7) provenant de Meloidogyne incognita et Heterodera zeae L’acétylcholinestérase (AChE 3.1.1.7) provenant de juvéniles 02) et de femelles de Meloidogyne incognita et Heterodera zeae est purifiée par précipitation A l’aide de sulfate d’ammonium et chromatographie sur gel utilisant Sephadex G-25, Sephadex G-200, DEAE-cellulose et DEAE-sephadex A-50. Des préparations hautement purifiées d‘AChE ont ainsi été obtenues à partir de l’un et l’autre stades de ces deux nématodes phytoparasites. L’existence d’un système cholinergique chez les nématodes est discutée